簡述酶催化作用的特點是什麼

酶催化可以看作是介於均相與非均相催化反應之間的一種催化反應。 既可以看成是反應物與酶形成了中間化合物，也可以看成是在酶的表面上首先吸附了反應物，然後再進行反應。下面是本站小編給大家整理的酶催化作用的特點，希望能幫到大家!

　　酶催化作用的特點

1.高度的催化效率

一般而論，酶促反應速度比非催化反應高，例如，反應

H2O2+H2O2→2H2O+O2??

在無催化劑時，需活化能18，000卡/克分子;膠體鈀存在時，需活化能11，700卡/克分子;有過氧化氫酶(catalase)存在時，僅需活化能2，000卡/克分子以下。

2.高度的專一性

一種酶只作用於一類化合物或一定的化學鍵，以促進一定的化學變化，並生成一定的產物，這種現象稱為酶的特異性或專一性(specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。

酶對底物的專一性通常分為以下幾種:

(1)絕對特異性(absolute specifictity)

有的酶只作用於一種底物產生一定的反應，稱為絕對專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

(2)相對特異性(relative specificity)

一種酶可作用於一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類;磷酸酶(phosphatase)對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

(3)立體異構特異性(stereopecificity)

酶對底物的立體構型的特異要求，稱為立體異構專一性或特異性。如α-澱粉酶(α-amylase)只能水解澱粉中α-1，4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1，4-糖苷鍵;L-乳酸脱氫酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立體異構特異性表明，酶與底物的結合，至少存在三個結合點。

3.酶活性的可調節性

酶是生物體的組成成份，和體內其他物質一樣，不斷在體內新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調控。例如，酶的生物合成的誘導和阻遏、酶的化學修飾、抑制物的調節作用、代謝物對酶的反饋調節、酶的別構調節以及神經體液因素的調節等，這些調控保證酶在體內新陳代謝中發揮其恰如其分的催化作用，使生命活動中的種種化學反應都能夠有條不紊、協調一致地進行。

4.酶活性的不穩定性

酶是蛋白質，酶促反應要求一定的pH、温度等温和的條件，強酸、強鹼、有機溶劑、重金屬鹽、高温、紫外線、劇烈震盪等任何使蛋白質變性的理化因素都可能使酶變性而失去其催化活性。

　　酶催化反應

特徵

酶催化反應還表現出一種在非酶促反應中不常見到的特徵，即可與底物飽和。當底物濃度增加時，酶反應速率達到平衡並接近一個最大值Vm(見圖)。

公式簡介

1913年L.邁克利斯和L.M.門頓發展了關於酶的作用和動力學的一般理論，假定酶E首先與底物S結合形成酶-底物複合物ES;然後此複合物在第二步反應中分解形成遊離的酶和產物P：

公式在動力學研究中通常使用的條件下，酶的濃度與底物相比是非常低的。當酶和底物混合後，ES的濃度迅速增加直至到達恆態,這種恆態通常在很短時間內就能達到,並可維持一段時間，在這段時間內，整個反應的速率基本上是恆定的。該速率被稱為反應的初速率V0，它可用產物的'生成速率來測量：

式中【Et】為總的酶濃度;c為底物的濃度;k1、k2、k3為反應速率常數。當底物濃度無窮大時，初速率接近最大值Vm，Vm=k3【Et】。定義Km=(k2+k3)/k1，則得：

V0=Vm/(1+Km/c)

式中Km稱為邁克利斯常數，代表在給定的酶濃度下，反應速率達到最大值的一半時所需的底物濃度。當k3與k2相比很小時,Km就接近於酶-底物絡合物的離解常數,可作為酶與其底物親和力的量度。

　　自然界中酶催化反應的發現

原理

在自然界中，大約有三分之一的酶需要金屬離子作為輔助因子或活化劑。有些含金屬的酶，其所含的金屬離子，特別是鐵、鉬、銅、鋅等過渡金屬離子與蛋白質部分牢固地結合，形成酶的活性部位。這種酶稱為金屬酶，例如使大氣中游離的氮分子固定為氨的、含鉬和鐵的固氮酶;使底物氧化同時將氧分子還原為水的銅氧化酶;使H2(或H+)轉化為H+(或H2)的含鐵、硫的氫酶;一類含鉬的氧化還原酶(如硝酸鹽還原酶、嘌呤脱氫酶、黃嘌呤氧化酶、醛氧化酶、亞硫酸氧化酶和甲酸脱氫酶)等。在這些酶的大分子內部含有由若干金屬原子組成的原子簇，作為活性中心，以絡合活化底物分子。它們使底物絡合活化的方式和通過配位體實現電子與能量偶聯傳遞的原理，與相應的均相絡合催化和多相絡合催化過程有相似的地方。

發展