酶的特點有什麼特點性質

酶指具有生物催化功能的高分子物質， 在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。下面是本站小編給大家整理的酶的特點，希望能幫到大家!

　　酶的特點

1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快;

2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽。

3、多樣性：酶的種類很多，迄今為止已發現約4000多種酶，在生物體中的酶遠遠大於這個數量。

4、温和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較温和的條件下進行的。

5、活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。

6、易變性：大多數酶是蛋白質，因而會被高温、強酸、強鹼等破壞;

7、有些酶的催化性與輔助因子有關。

酶與無機催化劑比較：

1、相同點：1)改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗;2)只催化已存在的化學反應;3)加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點;4)降低活化能，使化學反應速率加快。5)都會出現中毒現象。

2、不同點：即酶的特性，包括高效性，專一性，温和性(需要一定的pH和温度)等.。

　　酶的命名方法

通常有習慣命名和系統命名兩種方法。

習慣命名

常根據兩個原則：1.酶的作用底物，如澱粉酶;2催化反應的類型，如脱氫酶。

也有根據上述兩項原則綜合命名或加上酶的其它特點，如琥珀酸脱氫酶、鹼性磷酸酶等等。

習慣命名較簡單，習用較久，但缺乏系統性又不甚合理，以致造成某些酶的名稱混亂。如：腸激酶和肌激酶，從字面看，很似來源不同而作用相似的兩種酶，實際上它們的作用方式截然不同。又比如：銅硫解酶和乙酰輔酶A轉酰基酶實際上是同一種酶，但名稱卻完全不同。

鑑於上述情況和新發現的酶不斷增加，為適應酶學發展的新情況，國際生化協會酶委員會推薦了一套系統的酶命名方案和分類方法，決定每一種酶應有系統名稱和習慣名稱。同時每一種酶有一個固定編號。

系統命名

酶的系統命名是以酶所催化的整體反應為基礎的。例如一種編號為“”的.胰蛋白酶，第一個數字“3”表示水解酶;第二個數字“4”表示它是蛋白酶水解肽鍵;第三個數字“21”表示它是絲氨酸蛋白酶，活性位上有一重要的絲氨酸殘基;第四個數字“4”表示它是這一類型中被指認的第四個酶。規定，每種酶的名稱應明確寫出底物名稱及其催化性質。若酶反應中有兩種底物起反應，則這兩種底物均需列出，當中用“：”分隔開。

例如：谷丙轉氨酶(習慣名稱)寫成系統名時，應將它的兩個底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同時列出，它所催化的反應性質為轉氨基，也需指明，故其名稱為“L-丙氨酸：α-酮戊二酸轉氨酶”。

由於系統命名一般都很長，使用時不方便，因此敍述時可採用習慣名。

酶類(酵素)類產品是糖和水果進行發酵之後的產物，也就是“水果泡菜”加上“低度甜味水果酒”的混合物。(比如一種青梅全發酵(非浸泡的)的低度果酒)

　　酶的形態結構

所有的酶都含有C、H、O、N四種元素。按照酶的化學組成可將酶分為單純酶和複合酶兩類。

單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈。

結合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結合酶的蛋白質部分稱為酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白質部分統稱為輔助因子 (cofactor)，兩者一起組成全酶(holoenzyme);只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基(prosthetic group)，用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開;反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶(coenzyme)，可用上述方法把兩者分開。輔助因子有兩大類，一類是金屬離子，且常為輔基，起傳遞電子的作用;另一類是小分子有機化合物，主要起傳遞氫原子、電子或某些化學基團的作用。

結合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分;有的可能在穩定酶分子的構象上起作用;有的可能作為橋樑使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應中作為氫(H+和e)或某些化學基團的載體，起傳遞氫或化學基團的作用。體內酶的種類很多，但酶的輔助因子種類並不多，常見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見於輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脱氫酶和乳酸脱氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應的特異性決定於酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應過程中氫(H+和e)及一些特殊化學基團的運載。

酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。酶的催化作用有賴於酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。一個值得注意的問題是酶所催化的反應物即底物(substrate)，卻大多為小分物質它們的分子質量比酶要小几個數量級。

酶的活性中心(active center)只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸殘基並不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側鏈存在不同的功能基團，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團在與底物結合時起結合基團(binding group)的作用，有的在催化反應中起催化基團(catalytic group)的作用。但有的基團既在結合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團統稱為必需基團(essential group)。它們通過多肽鏈的盤曲摺疊，組成一個在酶分子表面、具有三維空間結構的孔穴或裂隙，以容納進入的底物與之結合並催化底物轉變為產物，這個區域即稱為酶的活性中心。